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Les Immunoglobulines (ou Anticorps)

Professeurs Marie-Paule LEFRANC et Gérard LEFRANC

Université Montpellier II et Laboratoire d'ImmunoGénétique Moléculaire, LIGM, UPR CNRS 1142, Institut de Génétique Humaine,
141 rue de la Cardonille, 34396 Montpellier Cedex 5 (France)
Tel. : +33 (0)4 34 35 99 65 - Fax : +33 (0)4 34 35 99 01
E-mail Marie-Paule.Lefranc@igh.cnrs.fr, IMGT: http://www.imgt.org

SOMMAIRE

Introduction

I - Structure de base des immunoglobulines et leur double fonction

II - Chaînes lourdes et chaînes légères

III - Domaines variables et constants

    1. Caractéristiques de base d'un domaine d'immunoglobuline
    2. Nombre de domaines
    3. Interface entre domaines

IV - Glycosylation

    1. La N-glycosylation sur Asparagine (Asn, N)
    2. La O-glycolysation sur Sérine (Ser, S) et Thréonine (Thr, T)

V - Immunoglobulines et évolution

VI - Immunoglobulines membranaires

    1. Structure
    2. Fonction d'une IG membranaire
    3. Les différentes IG membranaires

VII - Immunoglobulines sécrétées


Introduction

Double rôle des immunoglobulines ou anticorps :

  1. reconnaissent des antigènes à la surface de corps étrangers tels que bactéries et virus ou à la surface de cellules tumorales.
  2. interviennent dans les mécanismes d'élimination de ces corps étrangers et de ces cellules tumorales: lyse cellulaire et/ou phagocytose.

I - Structure de base des immunoglobulines et leur double fonction

1. Les immunoglobulines sont formées de:

4 chaînes:

  • 2 chaînes lourdes identiques de 50-70 kDa
  • 2 chaînes légères identiques de 25 kDa
  • QUESTION
    Qu'est-ce qu'un kDa?
    1 kDa=1,66x10-21g. Une chaîne de 1 kDa correspond approximativement à 8,42 acides aminés et à 136 atomes (IMGT Aide Mémoire > Amino acid abbreviations, characteristics and hydropathy index).

    2. Expériences de Porter 1959 : digestion d'IgG1 par la papaïne

    3. Interaction avec le Fc des anticorps

    II - Chaînes lourdes et chaînes légères

    III - Domaines variables et constants

    1. Caractéristiques de base d'un domaine d'immunoglobuline

    2. Nombre de domaines

  • Il y a 1 domaine variable V reconnaissant l'antigène à l'extrémité N-terminale de chaque chaîne lourde et légère. Les 2 domaines V sont impliqués dans la reconnaissance spécifique des antigènes.
    La partie de l'antigène reconnue par l'anticorps est appelée épitote. La partie des domaines variables qui reconnaissent l'épitope est appelée paratope.

  • Les autres domaines sont dits constants (C-KAPPA, C-LAMBDA pour les chaînes légères, CH1 à CH4 pour les chaînes lourdes).

    QUESTION
    Combien de domaines pour une chaîne légère? (2) 1V + 1C
    Combien de domaines pour une chaîne lourde ? (4 ou 5) 1V + 3 ou 4 C
    Combien de domaines pour une IgG? (4V + 8C)
    Combien de domaines pour une IgM? (4V+10C)
    Quels sont ces domaines?

    3. Interface entre domaines

    Relativement hydrophobe.
    Les domaines ont des liaisons non covalentes (forces de Van der Waals, liaisons hydrogènes, rarement liaisons ioniques).

    IV - Glycosylation

    Les immunoglobulines sont des glycoprotéines (la glycosylation est une modification post-traductionnelle). On distingue :

    1. La N-glycosylation sur Asparagine (Asn , N)

    L'enzyme reconnaît un motif NXS/T.
    Les chaînes glucidiques des domaines CH2 occupent l'espace entre les 2 domaines CH2 qui se trouvent ainsi éloignés l'un de l'autre (en général les chaînes glucosidiques des protéines sont plutôt exposées à la surface).
    Glycosylation (IMGT Lexique)

    2. La O-glycolysation sur Sérine (Ser, S) et Thréonine (Thr, T)

    Pas de motif facilement identifiable.
    Surtout au niveau de la région charnière des chaînes lourdes delta (des IgD) et alpha 1 (des IgA1).

    QUESTION
    Quel serait le rôle des chaînes glucidiques des IgA1?

    IV - Immunoglobulines et évolution

    1. Les immunoglobulines (IG), les récepteurs T (TR) et les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH ou HLA chez l'homme pour human leukocyte antigen) sont des protéines essentielles de la réponse immunitaire adaptative ou spécifique (dont les propriétés sont la "spécificité" des anticorps et des récepteurs T, et la "mémoire" des lymphocytes B et T).
    2. Ces protéines n'existent que chez les Vertébrés à mâchoires (ou Gnathostomes). Les espèces de vertébrés sans mâchoires (ou Agnathostomes) actuels, Myxines et Lamproies, n'ont ni IG, ni TR, ni CMH.

    VI - Immunoglobulines membranaires

    1. Structure

    Une immunoglobuline (IG) membranaire (ou mIg):

    2. Fonction d'une IG membranaire

    3. Les différentes IG membranaires

    VII - Immunoglobulines sécrétées


    Created: 15/10/2003
    Last updated: Monday, 08-Dec-2014 22:05:25 CET
    Author: Marie-Paule Lefranc
    Editor: Céline Protat

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