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Représentation d'une partie d'une immunoglobuline : fragment Fv avec CDR-IMGT

Vue polaire des domaines VL et VH montrant les boucles CDR-IMGT.

VH: V-DOMAIN d'une chaîne lourde d'immunoglobuline
VL: V-DOMAIN d'une chaîne légère d'immunoglobuline

Le site de liaison à l'antigène est formé par la combinaison des domaines variables d'une chaîne lourde et d'une chaîne légère. Les acides aminés présents dans les 6 régions hypervariables (ou Complementarity Determining Region (CDR-IMGT)) (trois CDR-IMGT par domaines : CDR1-IMGT, CDR2-IMGT, CDR3-IMGT) sont activement impliqués dans l'interaction moléculaire avec l'antigène [1,2]. Ils créent une surface qui est relativement plane pour les antigènes protéiques [3]. Bien que certains CDR3-IMGT forment des protubérances longues et flexibles, celles-ci sont rares dans les sites de liaison des anticorps classiques [4].

Références :

[1]	Padlan, E.A., Mol. Immunol., 31, 169-217 (1994).
[2]	Padlan, E.A., Adv. Protein. Chem., 49, 57-133 (1996).
[3]	Webster, D.M. et al., Curr. Opin. Struct. Biol., 4, 123-129 (1994).
[4]	Wu, T.T. et al., Proteins: Struct. Funct. Genet., 16, 1-7 (1993).