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Organisation en domaines d'une immunoglobuline IgG1 et de ses fragments

IgG1

Organisation en domaines d'une immunoglobine IgG1 et de ses fragments à la suite de :

A la digestion protéolytique par la papaïne (Fab, Fc, F'c) ou la pepsine (F(ab')2, pFc' (aussi désigné pep-F'c)). F'c résulte d'une digestion par la papaïne, en présence de cystéine. Grâce à l'organisation en domaines des immunoglobulines, les Fab et Fc de toutes les classes ou sous-classes d'IG sont fréquemment construites par ingénierie moléculaire.

B ingénierie des anticorps : Fabc, Fd, Fv, scFv (single chain Fv). Les banques combinatoires scFv sont fréquemment exprimées à la surface de phages filamenteux. Un disulfide Fv (ou dsFv, non montré) correspond à deux molécules Fv stabilisées par un pont disulfure [1,2].

C "humanisation" des anticorps : anticorps chimérique et anticorps humanisé. La spécificité est conférée par des séquences de souris (ou d'autres espèces). Dans un anticorps chimérique, les séquences de souris (ou d'autres espèces) correspondent aux domaines variables (V) tandis que dans un anticorps humanisé, elles correspondent uniquement aux CDRs (en blanc : CDR des chaînes légères, en noir : CDR des chaînes lourdes).

V : domaine variable (V-J-REGION de la chaîne légère, V-D-J-REGION de la chaîne lourde)
C : domaine constant (unique) de la C-REGION de la chaîne légère
CH1, CH2, CH3 : domaines constants de la C-REGION de la chaîne lourde gamma.

[1]	Jung, S. et al., Proteins: Struct. Funct. Genet., 19, 35-47 (1994)
[2]	Reiter, Y. et al., Protein Engineering, 7, 697-704 (1994)